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uni'wissen 01-2014

Dr. Marco Chiabudini hat Biochemie und Moleku- lare Medizin in Regensburg und Freiburg studiert. Seit 2007 ist er Mitglied der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Sabine Rospert am Freibur- ger Institut für Biochemie und Molekularbiologie. Nach seiner Promotion 2012 begann er dort als Postdoc zu forschen. Sein Interesse gilt dem Zusammenspiel der Translationsmaschinerie mit den zellulären Qualitäts- kontrollmechanismen für Messenger-Ribonuklein- säuren und Proteine in der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae. Foto: Patrick Seeger Zum Weiterlesen Chiabudini, M. / Conz, C. / Reckmann, F. / Rospert, S. (2012): RAC / Ssb is required for translational repression induced by polylysine segments within nascent chains. In: Molecular and Cellular Biology 32 / 23, S.4769–4779. Karamyshev, A. L. / Patrick, A. E. / Karamysheva, Z. N. / ,Griesemer, D. S. / Hudson, H. / Tjon-Kon-Sang, S. / Nilsson, I. / Otto, H. / Liu, Q. / Rospert, S. / Heijne, G. / Johnson, A. E. / Thomas, P. J. (2014): Inefficient SRP interaction with a nascent chain triggers a mRNA quality control pathway. In: Cell 156 / 1–2, S. 146–157. „Die Produktion womöglich toxischer Proteine wird auf ein Minimum reduziert“ Prof. Dr. Sabine Rospert hat Biologie und Chemie in Marburg studiert und wurde dort 1991 in Mikrobiologie promoviert. Sie war Postdoc und unabhängige wissen- schaftliche Mitarbeiterin am Biozentrum der Universität Basel/Schweiz und wurde dort in Biochemie habilitiert. 1999 wurde sie Nachwuchs- gruppenleiterin an der Max- Planck-Forschungsstelle für Enzymologie der Protein- faltung in Halle/Saale. Seit 2003 ist sie Direktorin der Abteilung Biochemie II am Institut für Biochemie und Molekularbiologie der Medi- zinischen Fakultät der Uni- versität Freiburg. Sie ist Mitglied des Exzellenzclus- ters BIOSS Centre for Bio- logical Signalling Studies und des Sonderforschungs- bereichs 746 „Funktionelle Spezifität durch Kopplung und Modifikation von Proteinen“. Sie forscht zur molekularen Wirkung von ribosomen- assoziierten Proteinbiogenese- faktoren auf neu synthetisierte Polypeptidketten in eukaryo- tischen Zellen. Foto: privat Mülleimer geworfen werden. „Das erste landet natürlich in der Tonne, aber es werden keine weiteren mehr gemacht.“ Die Wissenschaftler haben nach einigen weiteren Experimenten an menschlichen Zelllinien herausgefunden, dass ein bestimmter Faktor für diese Art der Regula- tion verantwortlich ist. Statt des bekannten Signal- erkennungspartikels SRP bindet ein Partikel namens Ago2 aus der Gruppe der Argonauten- proteine an das Ribosom und die Kette mit den Mutationen. Ago2 gelingt es, eine Verbindung zur mRNA aufzubauen und den Abbau der feh- lerhaften mRNA einzuleiten. „Die Produktion wo- möglich toxischer Proteine wird auf ein Minimum reduziert“, erklärt Rospert. Vorteil für die Zelle Das wiederum begünstigt den Energiehaus- halt der Zelle, die weder schadhafte Proteine herstellen noch entsorgen muss. „Wie genau der Abbau der mRNA nach dem Kontakt mit Ago2 vor sich geht, ist noch nicht bekannt“, erklärt Chiabudini. Mit einem Fragezeichen versehen sind verschiedene Nukleasen. Das sind Enzyme, die darauf spezialisiert sind, unter anderem mRNA-Moleküle zu zerschneiden. „Wir erkennen immer mehr, dass die mRNA-Qualitätskontrolle sowie die Kontrolle auf Proteinebene miteinan- der gekoppelt sind“, sagt Rospert. Die Forscher haben verstanden, dass die Zelle den „Ausste- cher“ wechselt, um die Entstehung schadhafter Proteine zu verhindern. Nun wollen sie heraus- finden, wie das geschieht – und weitere wichtige Einblicke in einen vermutlich grundlegenden Mechanismus erlangen, der Zellen vor der Schä- digung durch defekte und falsch lokalisierte Pro- teine bewahren kann. www.biochemie.uni-freiburg.de/ag/rospert 35

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